研究證實，受體酪氨酸激酶、G蛋白偶聯的受體和部分細胞因子受體均可激活ERK信號轉導途徑。如：生長因子與細胞膜上的特異受體結合，可使受體形成二聚體，二聚化的受體使其自身酪氨酸激酶被激活；受體上磷酸化的酪氨酸又與位于胞膜上的生長因子受體結合蛋白2（Grb2）的SH2結構域相結合，而Grb2的SH3結構域則同時與鳥苷酸交換因子SOS（Son　of　Sevenless）結合，后者使小分子鳥苷酸結合蛋白Ras的GDP解離而結合GTP，從而激活Ras；激活的Ras進一步與絲／蘇氨酸蛋白激酶Raf-1的氨基端結合，通過未知機制激活Raf-1；Raf-1可磷酸化MEK1／MEK2（MAP　kinase／ERK　kinase）上的二個調節性絲氨酸，從而激活MEKs；MEKs為雙特異性激酶，可以使絲／蘇氨酸和酪氨酸發生磷酸化，最終高度選擇性地激活ERK1和ERK2（即p44MAPK和p42MAPK）。ERKs為脯氨酸導向的絲／蘇氨酸激酶，可以磷酸化與脯氨酸相鄰的絲／蘇氨酸。在絲裂原刺激后，ERKs接受上游的級聯反應信號，可以轉位進入細胞核。因此，ERKs不僅可以磷酸化胞漿蛋白，而且可以磷酸化一些核內的轉錄因子如c-fos、c-Jun、Elk-1、c-myc和ATF2等，從而參與細胞增殖與分化的調控。另外，ERK還可以磷酸化ERKs通路的上游蛋白如NGF受體、SOS、Raf-1、MEK等，進而對該通路進行自身的負反饋調節。還有研究發現，ERKs可磷酸化胞漿內的細胞骨架成份，如微管相關蛋白MAP-1、MAP-2和MAP-4，參與細胞形態的調節及細胞骨架的重分布。

 

 

本信號轉導涉及的信號分子主要包括
Dynamin，β-Arrestin，Src，GRK2，PLCβ，Giβγ，PI3Kγ，MP，Src-like，PKC，RTKs，GRB2，PYK2，FAK，Integrins，RACK1，Gαq，GTP，RGS，AC，Gαs，CaMKII，CaMKIV，Ras-GEF，SOS，Ras，GAP，GRP，GRF，Syn，EPAC，PKA，β-Arrestin1，MEK，Erk，c-Raf，JNK3，Rap1，B-Raf，IMP，MEK1，MEK2，C-TAK1，KSR，Erk1，Erk2，TH，p90RSK，PEA-15，MKP-3，cPLA2，Synapsins，cdc25，FoxO3，MSK1，MSK2，MAPKAPK2等。

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